Hp logo png的問題，透過圖書和論文來找解法和答案更準確安心。 我們找到下列地圖、推薦、景點和餐廳等資訊懶人包

A-蛋白質激酶1調控痛風發炎經由運輸蛋白訊息傳遞路徑之探討

為了解決Hp logo png的問題，作者李啟賓 這樣論述：

痛風的特徵於臨床發炎關節中尿酸鹽結晶以急性形式沈積並和A-蛋白質激酶1 (ALPK1) 在尿酸鹽結晶的誘發下與發炎有關。本研究中利用生物資訊、蛋白質體學、細胞模式以及臨床上的調查來釐清在痛風中發炎機制與目標基因ALPK1之間的關聯。我們假設活化階段或單核吞噬細胞系統中成熟的單核細胞對尿酸鹽結晶調節所造成發炎反應，其中ALPK1在生物學功能上參與高基氏體反式網絡結構中了頂端囊泡運輸蛋白質分選的過程，特別是細胞素。因此，ALPK1在痛風的分子機轉上仍然有被研究的必要。我們首度以THP-1細胞為模式利用下拉沈降法配合質譜儀鑑定出ALPK1與其候選蛋白質間的蛋白與蛋白之交互作用，進一步利用全長或截斷

蛋白的ALPK1透過免疫沈澱及激酶試驗來進行驗證。發現高Myosin IIA蛋白與ALPK1有高度交互作用並選擇以此來探討其途徑，當ALPK1與Myosin IIA藉由尿酸鹽結晶刺激後發現，並不會增加Myosin IIA蛋白的表現程度但卻會使ALPK1蛋白過度表現。ALPK1鍵結於Myosin IIA的 N端並磷酸化C端使其被活化。Myosin IIA藉著胞吐作用及感測彎曲融合作用來調節再循環內體的囊泡運輸至胞外，小泡的TNF-α會被分泌並誘發發炎反應，另外，我們藉由小分子干擾核糖核酸將ALPK1或Myosin IIA基因敲減後再施以MSU刺激，觀察到在細胞培養液中釋出的TNF-α相較於敲減非

目標基因有顯著下降 (p< 0.0001)。這個發現說明在痛風發炎過程中上ALPK1透過磷酸化Myosin IIA調控 TNF-α運輸和分泌，也再次證明MSU活化了ALPK1經Myosin IIA後來誘導 TNF-α的製造。這個結果與另一個發炎途徑活化caspase 1經NALP3 inflammasome誘導 IL-1β的製造不同。在臨床上我們發現未使用藥物之痛風發作患者ALPK1、 Myosin IIA及TNF-α同時高於健康受試者，此結果與建立的細胞模式相呼應。在用藥的痛風患者中TNF-α的下降是是因為秋水仙素抑制了Myosin IIA而不是ALPK1;這個痛風發作的新穎途徑中可能可以藉

由秋水仙素抑制來Myosin IIA。此外，ALPK1會和攜鈣素鍵結形成一個複合分子並交互作用於細胞骨架蛋白並且調控胞內小泡運輸分泌的途徑。

蛋白質中醣類結合位之預測

為了解決Hp logo png的問題，作者蔡孟軒 這樣論述：

蛋白質透過與不同配體的交互作用，藉由與特定的結合位結合，造成蛋白質結構上的改變，來表現出它們於分子細胞內的功能，而配體種類繁多，其中醣類與蛋白質的交互作用於生物體內佔很重要的一環，例如細胞附著、細胞分化、細胞辨識和免疫系統皆息息相關。醣類的分類上一般可以分為單醣、雙醣和多醣三大類，一個蛋白質內可以與一個或一種以上的醣類有交互作用，而許多單醣的構型上也極其相似，因此，為了進一步了解醣類在生物體內的各種反應機制，對於精確的註解蛋白質和醣類結合位置的是很重要的，故在醣類結合位的預測上需要準確的方法來做預測。然而，要鑑定蛋白質中醣類的結合位置，若利用傳統的實驗方法是相當的花費時間和人力，所以透過發展

計算生物或生物資訊的方法，可以更有效率的來預測蛋白質中醣類結合位。 在我們的研究中，透過fragment transformation method {Lu et.al., Proteins, 2006} ，來預測多種醣類與蛋白質的結合位置。實驗中所有與醣類交互作的蛋白質結構皆從蛋白質資料庫(Protein Data bank)中挑選，接著建立醣類結合胺基酸模板，以蛋白質結構上與醣類特定距離內的氨基酸來作為模板，最後透過fragment transformation method利用結構比對的方法來辨識未知醣類結合位的蛋白質與醣類結合胺基酸模板之間的結構相似性。此方法除了使用蛋白質結構上的資

訊也包含了胺基酸序列上的資訊，相似的結合位置以及與醣類鍵結的鄰近胺基酸可能性都可被辨識出。我們的方法在預測procarb40 dataset和mannose120 dataset的醣類結合位置上，可以達到59.82 %和49.02 %的陽性率。